Eselsmilch-Studie: Molkenprotein-Hydrolysate (Wei et al., 2024)

Inhalt

1. Die Studie im Steckbrief
2. Welche Frage stellten die Forschenden?
3. So wurde untersucht
4. Die Ergebnisse
5. Kritische Einordnung
6. Förderung, Interessenkonflikte und Evidenzstufe
7. Was bedeutet das für Eselsmilch als Lebensmittel?
8. Häufige Fragen

Was passiert mit Molkenprotein aus Eselsmilch, wenn man es mit Enzymen in kleinere Stücke spaltet? Ein Team der Universität Liaoning in China hat dafür vier gängige Laborenzyme verglichen und die entstandenen Gemische (Hydrolysate) im Labor vermessen. Die gespaltenen Proben waren löslicher und feinteiliger als das Ausgangsprotein. Das Paper enthält allerdings mehrere Widersprüche zwischen Text und Tabellen.

Die Studie im Steckbrief

Merkmal	Angabe
Originaltitel	Characterisation and comparison of enzymatically prepared donkey milk whey protein hydrolysates
Autorinnen und Autoren	Wei M., Ning C., Ren Y. et al.
Zeitschrift	Food Chemistry: X, 22: 101360
Jahr	2024
Land	China
Studientyp	Lebensmitteltechnische Laborstudie (in vitro)
Stichprobe	Gekauftes Eselsmilch-Molkenprotein; fünf Proben (Ausgangsprotein und vier Hydrolysate), jeweils dreifach gemessen
DOI	10.1016/j.fochx.2024.101360

Welche Frage stellten die Forschenden?

Molkenproteine sind die Eiweiße, die in der Molke bleiben, wenn das Casein abgetrennt wird. Das Team wollte wissen, wie sich vier Enzyme – Subtilisin, Bacillolysin, Papain und Peptidase-Mix – auf Struktur und technische Eigenschaften des Eselsmilch-Molkenproteins auswirken: Löslichkeit, Partikelgröße, Emulgier- und Schaumverhalten sowie Werte in chemischen Radikaltests.

So wurde untersucht

1. Vorbereiten: Eine 6-prozentige Lösung des Molkenproteins wurde 10 Minuten bei 85 °C erhitzt.
2. Spalten: Je ein Enzym im Verhältnis 4 : 100 zum Protein, 4 Stunden lang (Subtilisin bei pH 9,0 und 55 °C, die übrigen bei pH 7,0 und 50 °C), die ersten 20 Minuten mit Ultraschall.
3. Aufbereiten: Enzyme durch Kochen abgeschaltet, zentrifugiert, Überstand gefriergetrocknet.
4. Messen: Hydrolysegrad (Anteil gespaltener Bindungen), Molekülgröße im Gel, Faltung der Eiweiße, Aminosäuren, Löslichkeit, Partikelgröße, Emulsion, Schaum und drei Radikaltests.

Die Ergebnisse

Peptidase-Mix spaltete am stärksten (Hydrolysegrad 39,46 %), gefolgt von Bacillolysin (30,36 %) und Papain (12,73 %); für Subtilisin nennt der Text keinen Zahlenwert. Alle Hydrolysate waren löslicher und hatten kleinere Partikel als das Ausgangsprotein.

Messgröße	Molkenprotein	Hydrolysate
Löslichkeit	47,74 %	Subtilisin 71,11 %; übrige „nahe 80 %“
Mittlere Partikelgröße	309,57 ± 11,32 nm	214,57 ± 4,26 nm (Bacillolysin) bis 261,97 ± 19,67 nm (Subtilisin)
Emulsionsstabilität	61,62 ± 0,20 min	Bacillolysin 75,94 ± 0,34 min; Peptidase-Mix 93,05 ± 1,45 min
Summe Aminosäuren	178,68 mg/g	289,62 bis 320,95 mg/g

In den Radikaltests nennt das Paper Zahlen nur für das Peptidase-Mix-Hydrolysat bei 2,5 mg/mL: 59,00 ± 0,58 % (DPPH), 52,97 ± 1,55 % (Hydroxylradikal) und 44,50 ± 0,48 % (ABTS). Die Werte der anderen Proben stehen nur in einer Abbildung.

Kritische Einordnung

• Widersprüche: Der Text spricht von „gleicher Aminosäure-Zusammensetzung“, die Tabelle zeigt deutliche Unterschiede (Glycin 14,66 mg/g gegenüber rund 5 mg/g). Die Faltungsmessung wird als Verlust an α-Helix gedeutet, laut Tabelle stieg sie aber bei drei von vier Hydrolysaten.
• Molekülgröße: Der Text nennt Peptide unter 5 kDa, im Gel sind bei zwei Enzymen noch Banden um 25 und 23 kDa zu sehen.
• Fehlende Zahlen: Kein Hydrolysegrad für Subtilisin, keine Zahlen zu Emulgier- und Schaumvermögen im Text, Radikaltests nur für eine Probe beziffert.
• Unbekannte Milch: Das Molkenprotein wurde gekauft; Herkunft und Gewinnung der Eselsmilch werden nicht beschrieben.
• Fazit über den Daten: Die Autoren sehen die Hydrolysate als antioxidativen Lebensmittelzusatz. Aufnahme oder Anwendung wurden nicht untersucht; ihre Radikaltests nennen sie selbst „nicht umfassend genug“.

Förderung, Interessenkonflikte und Evidenzstufe

Gefördert wurde die Arbeit von der Naturwissenschaftsstiftung der Provinz Liaoning (2022-BS-112). Die Autoren erklären keine Interessenkonflikte. Das Molkenprotein stammt von einem chinesischen Biotech-Unternehmen.

Evidenzstufe: Lebensmitteltechnische Grundlagenforschung im Labor (in vitro) – beschreibt Eigenschaften von Protein-Gemischen, keine Aussage über Wirkungen.

Was bedeutet das für Eselsmilch als Lebensmittel?

Die Studie beschreibt, wie sich Molkenprotein aus Eselsmilch technisch verändert, wenn es gezielt mit Enzymen gespalten wird. Mit Eselsmilch, wie man sie als Lebensmittel trinkt, hat dieser Laborprozess wenig zu tun. Die Anwendungsideen der Autoren übernehmen wir nicht.

Unsere Forschungsfrage: Wie stark verändert schon das Erhitzen die Molkenproteine aus Eselsmilch – und wie reagieren sie auf Gefrieren oder Trocknen?

Häufige Fragen

Was ist ein Hydrolysat?

Ein Gemisch aus Eiweiß-Bruchstücken, das entsteht, wenn Eiweiß mit Enzymen oder Säure gespalten wird. Der Hydrolysegrad gibt an, wie weit die Spaltung fortgeschritten ist.

Welches Enzym lag vorn?

Das hängt von der Messgröße ab. Peptidase-Mix erreichte den höchsten Hydrolysegrad und die längste Emulsionsstabilität, Bacillolysin die kleinsten Partikel. Eine Rangfolge für den Alltag lässt sich daraus nicht ableiten.

Wurde etwas an Menschen oder Tieren getestet?

Nein. Alle Messungen fanden im Reagenzglas statt.

Zusammengefasst und geprüft von der DON DONKEY'S Redaktion anhand der Originalpublikation · Stand: Oktober 2026. Diese Zusammenfassung ersetzt nicht die Originalarbeit.

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Ende der Studienzusammenfassung. Die Studie wurde unabhängig von DON DONKEY'S® durchgeführt und bezieht sich nicht auf unsere Produkte. Unsere Eselsmilch ist ein Lebensmittel.