Eselsmilch-Studie: Proteomik-Daten griechischer Handelsmilch (Proikakis 2021)

In sechs pasteurisierten Eselsmilchproben aus drei griechischen Regionen wurden 633 Proteine erfasst. Nur 19 davon wurden Esel- oder Pferdesequenzen zugeordnet; 505 beruhen auf einem einzigen eindeutigen Peptid.

Die Studie in Kürze

• Originaltitel: Proteomic data of donkey's milk
• Autorinnen und Autoren: Proikakis S.C., Bouroutzika E.V., Anagnostopoulos A.K. et al.
• Zeitschrift: Data in Brief, 39, 107507 (2021)
• Land: Griechenland · Studientyp: Laborstudie

So wurde untersucht

Datenartikel ohne eigene Tiere: Sechs handelsübliche, pasteurisierte und tiefgefroren gelagerte Eselsmilchproben aus drei Regionen Griechenlands (Attika, Epirus, Makedonien; je zwei Proben) wurden im Handel gekauft. Nach dem Auftauen wurden die Proben zentrifugiert und in Fett-, Molken- und Caseinschicht getrennt; untersucht wurde die Molkenfraktion (200 µg Protein je Ansatz, Verdau mit Trypsin). Die Peptide wurden per Nano-Flüssigchromatographie mit Tandem-Massenspektrometrie (Bottom-up-Proteomik) in dreifacher Wiederholung je Probe gemessen und gegen geprüfte Proteindatenbanken für Säugetiere und für den Esel abgeglichen (Falschfundrate 1 %, Peptide mindestens 6 Aminosäuren).

Wichtige Zahlen

• 633 – identifizierte Proteine bzw. Proteingruppen (Zusatztabelle 1)
• 6 – handelsübliche Proben aus 3 Regionen, je 3 Messwiederholungen
• 5 – Proteine aus der Esel-Datenbank (u. a. β-Lactoglobulin 1 und 2, β-, αS1-, αS2-Casein)
• 14 – weitere Proteine mit Pferdesequenz (u. a. α-Lactalbumin, Lactotransferrin, Lysozym C)
• 233 – Proteine, die Maussequenzen zugeordnet wurden
• 141 – Proteine, die menschlichen Sequenzen zugeordnet wurden

Ergebnisse

In den sechs Proben wurden insgesamt 633 Proteine bzw. Proteingruppen identifiziert. Laut Artikel stammen 628 Zuordnungen aus der Säugetier-Datenbank und 5 aus der Esel-Datenbank.

Die fünf über die Esel-Datenbank erkannten Proteine sind β-Lactoglobulin 1 und 2 sowie β-, αS1- und αS2-Casein. Über Pferdesequenzen wurden unter anderem α-Lactalbumin A und B/C, Lactotransferrin, Serumalbumin, Lysozym C (Milch-Isoform), Clusterin und κ-Casein erfasst.

Nach Zahl der Spektren-Treffer dominierten β-Lactoglobulin 1 (346), β-Casein (219) und β-Lactoglobulin 2 (133). Nach summierter Peakfläche entfielen 22,16 % auf β-Lactoglobulin 1 und zusammen 23,36 % auf die beiden α-Lactalbumin-Einträge.

Grenzen der Studie

• Viele Zuordnungen über fremde Arten: Nur 19 der 633 Einträge wurden Esel- oder Pferdesequenzen zugeordnet, die übrigen über Maus, Mensch, Ratte, Rind und weitere Arten. Ob es sich jeweils um das entsprechende Eselprotein handelt, wurde nicht gesondert geprüft.
• Geringe Nachweistiefe: 505 Proteine beruhen auf einem einzigen eindeutigen Peptid, 406 auf nur einer Spektren-Zuordnung, und 225 Einträge haben in Zusatztabelle 1 einen Score von 0. Die Gesamtzahl 633 ist daher als Obergrenze zu lesen.
• Methodenbedingte Fremdproteine in der Liste: Zusatztabelle 1 enthält das zur Spaltung eingesetzte Schweine-Trypsin (63 PSMs, sechsthäufigster Eintrag) sowie mehrere menschliche Haut-Keratine, die üblicherweise aus der Probenaufbereitung stammen. Sie sind in der Zahl 633 mitgezählt.
• Molke oder Gesamtprotein?: Laut Methodenteil wurde nur die Molkenfraktion analysiert, die Liste enthält aber β-, αS1-, αS2- und κ-Casein, β-Casein sogar als zweithäufigsten Eintrag. Die Trennung von Molke und Casein durch Zentrifugation war demnach unvollständig; Abstract und Datentabelle sprechen allgemein von „Proteinen der Eselsmilch“.
• Wenige Handelsproben, keine Mengen: Untersucht wurden sechs pasteurisierte Handelsproben ohne Angaben zu Tieren, Laktationsstadium oder Erhitzungsbedingungen. Es wurden keine Konzentrationen bestimmt; PSMs und Peakflächen erlauben nur grobe relative Vergleiche.

Evidenzstufe: Grundlagenforschung (Labor) – beschreibt Eigenschaften der Milch, keine Aussage über Wirkungen beim Menschen.

Unsere Einordnung

Der Datenartikel listet auf, welche Proteine sich in sechs griechischen Handelsproben von Eselsmilch nachweisen ließen. Die klassischen Milchproteine sind gut belegt; für den Großteil der übrigen Einträge ist die Nachweisgrundlage schmal. Aussagen zu Mengen, Nährwert oder Wirkungen lassen sich daraus nicht ableiten.

Quelle: Proikakis S.C., Bouroutzika E.V., Anagnostopoulos A.K., Tsangaris G.Th. (2021). Proteomic data of donkey's milk. Data in Brief. DOI: 10.1016/j.dib.2021.107507 · Zusammengefasst von der DON DONKEY'S Redaktion, Stand: Oktober 2026.

Ende der Studienzusammenfassung. Die Studie wurde unabhängig von DON DONKEY'S® durchgeführt und bezieht sich nicht auf unsere Produkte. Unsere Eselsmilch ist ein Lebensmittel.