Forschung zu Eselsmilch · Studie 81
Vier Enzyme, ein Molkenprotein: Wie Eselsmolke zerlegt wird
Ein Team der Universität Liaoning hat Molkenprotein aus Eselsmilch mit vier verschiedenen Enzymen gespalten und die entstandenen Gemische (Hydrolysate) im Labor verglichen – von der Löslichkeit bis zu Radikaltests.
Hydrolyse · läuft automatisch
Vier Enzyme auf der Bahn
Das Molkenprotein wurde zuerst 10 Minuten bei 85 °C erhitzt, dann 4 Stunden lang mit einem der Enzyme gespalten (Enzym zu Protein 4 : 100, die ersten 20 Minuten mit Ultraschall). Der Hydrolysegrad zeigt, welcher Anteil der Bindungen am Ende gespalten war.
Balken = Endwert nach 4 Stunden; der Verlauf dazwischen ist schematisch. Für Subtilisin nennt das Paper keinen Zahlenwert im Text – nur eine Abbildung. Die Enzyme sind mit ihrer Fachbezeichnung genannt (im Paper unter Handelsnamen), keine Empfehlung.
Messwerte aus dem Paper
Löslicher, kleiner, anders im Schaum
Radikaltests: Werte nur für das Peptidase-Mix-Hydrolysat bei 2,5 mg/mL im Text; alle anderen Proben nur in Abbildung 4. Chemische Labortests ohne Aussage über Vorgänge im Körper. Grau = unbehandeltes Molkenprotein.
Proteinfaltung · Säulen antippen
Wie sich die Faltung verschiebt
Eiweißketten falten sich zu Spiralen (α-Helix), Faltblättern (β-Faltblatt), Kehren (β-Schleife) und ungeordneten Abschnitten. Die Anteile wurden per Infrarot-Spektroskopie geschätzt (Tabelle 2).
Aminosäuren · Enzym wählen
17 Bausteine im Vergleich
Grau: unbehandeltes Molkenprotein. Farbig: das gewählte Hydrolysat. Werte in mg/g aus Tabelle 1 (Mittelwert, n = 3).
Die Summe stieg von 178,68 mg/g (Molkenprotein) auf 289,62 bis 320,95 mg/g. Glycin und Arginin sanken dagegen deutlich. Der Text des Papers spricht trotzdem von „gleicher Zusammensetzung“.
Kritische Einordnung · Fehlstellen antippen
Ein Gitter mit sieben Fehlstellen
Ein sauberes Kristallgitter ist regelmäßig. Jede leuchtende Fehlstelle markiert eine Stelle, an der Text, Tabellen und Schlussfolgerungen des Papers nicht zusammenpassen oder Angaben fehlen.
Forschungsfrage für DON DONKEY’S®
Wie stark verändert schon das Erhitzen die Molkenproteine?
Vor der Spaltung wurde das Molkenprotein 10 Minuten bei 85 °C erhitzt – ein unbehandelter Vergleich fehlt. Uns interessiert, wie Molkenproteine aus Eselsmilch auf Erhitzen, Gefrieren und Trocknen reagieren und wie man das offen dokumentiert.
Originalpublikation
Charakterisierung und Vergleich enzymatisch hergestellter Hydrolysate aus Eselsmilch-Molkenprotein
Titel aus dem Englischen übersetzt.
Wei M., Ning C., Ren Y., Hu F., Wang M., Li W.
Food Chemistry: X · 2024 · Band 22, Artikel 101360 · Open Access
College of Light Industry und School of Life Sciences, Universität Liaoning, Shenyang (China)
DOI: 10.1016/j.fochx.2024.101360
Transparenz: Gefördert von der Naturwissenschaftsstiftung der Provinz Liaoning (2022-BS-112). Laut Paper keine Interessenkonflikte. Keine produktbezogene Aussage für DON DONKEY’S®.
Zusammengefasst und geprüft von der DON DONKEY’S Redaktion anhand der Originalpublikation · Stand: Oktober 2026
Die oben zusammengefasste Studie wurde unabhängig von DON DONKEY’S® durchgeführt und bezieht sich nicht auf unsere Produkte. Sie dient ausschließlich der Information über den Stand der Forschung.
DON DONKEY’S® Eselsmilch und Eselsmilchpulver sind Lebensmittel. Sie sind nicht dazu bestimmt, Krankheiten zu verhüten, zu behandeln oder zu heilen, und ersetzen keine ärztliche Beratung.

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